Zsyntetyzowany w komórce łańcuch białkowy przypomina unoszącą się swobodnie w roztworze "nitkę", która może przyjąć dowolny kształt (w biofizyce nazywa się to kłębkiem statystycznym), ale ulega procesowi tzw. zwijania białka (ang. protein folding) tworząc mniej lub bardziej sztywną strukturę przestrzenną, zwaną strukturą lub konformacja białka "natywną". Tylko cząsteczki, które uległy zwinięciu do takiej struktury, mogą pełnić właściwą danemu białku rolę biochemiczną.

Ze względu na skalę przestrzenną pełną strukturę białka można opisać na czterech poziomach:

• Struktura pierwszorzędowa białka, zwana również strukturą pierwotną - jest określona przez sekwencję (kolejność) aminokwasów w łańcuchu białkowym
• Struktura drugorzędowa białka - są to lokalne struktury powstające w wyniku tworzenia się wiązań wodorowych pomiędzy tlenem grupy >C=O, a wodorem grupy -NH, dwóch niezbyt odległych od siebie w łańcuchu wiązań peptydowych. Do struktur drugorzędowych zalicza się:
  • helisę - gł. helisę alfa (ang. α helix)
  • beta nici tworzące "pofałdowane kartki" (ang. β sheet)
  • beta zakręt (ang. turn)
• Struktura trzeciorzędowa białka - Wzajemne położenie elementów struktury drugorzędowej stabilizowane przez oddziaływania reszt aminokwasowych oraz tworzenie mostków dwusiarczkowych -S-S-, powstających pomiędzy dwiema resztami cysteiny, dwoma resztami metioniny lub też jeden metioniny drugi zaś cysteiny w łańcuchu.
• Struktura czwartorzędowa białka - przestrzenna budowa białka zbudowanego z kilku łańcuchów polipeptydowych oraz zawierającego w swojej budowie jakąś część nie będąca częścią białka (np. cukier lub barwnik) - np. hemoglobina może przybierać czwartorzędową budowę białka, gdyż poza kilkoma łańcuchami polipeptydowymi posiada jeszcze barwnik - hem.

Według najnowszej klasyfikacji białka mają tylko trzy rzędy budowy, trzeciorzędowa odpowiada trzeciorzędowej i czwartorzędowej razem według starej klasyfikacji. Powodem zmiany były trudności w klasyfikacji struktur niektórych białek oraz brak czwartorzędowowej innych. Dopuszcza się stosowanie obu klasyfikacji w okresie przejściowym.

Białka nie posiadają charakterystycznej dla siebie temperatury topnienia. Przy ogrzewaniu w roztworze, a tym bardziej w stanie stałym, ulegają, powyżej pewnej temperatury, nieodwracalnej denaturacji (ścinanie się włókien białka) - zmianie struktury, która czyni białko nieaktywnym biologicznie (codziennym przykładem takiej denaturacji jest smażenie lub gotowanie jajka). Jest to spowodowane nieodwracalną utratą trzeciorzędowej lub czwartorzędowej budowy białka. Z tej przyczyny dla otrzymania suchej, ale niezdenaturowanej próbki danego białka, stosuje się metodę liofilizacji, czyli odparowywania wody lub innych rozpuszczalników z zamrożonej próbki pod zmniejszonym ciśnieniem. Denaturacja białek może również zachodzić pod wpływem soli metali ciężkich, mocnych kwasów i zasad, niskocząsteczkowych alkoholi, aldehydów oraz napromienieniowania. Wyjątek stanowią proste białka, które mogą ulegać także procesowi odwrotnemu, tzw. renaturacji - po usunięciu czynnika, który tę denaturację wywołał.

Białka są na ogół rozpuszczalne w wodzie. Do białek nierozpuszczalnych w wodzie należą tzw. białka fibrylarne, występujące w skórze, ścięgnach, włosach (kolagen, keratyna) lub mięśniach (miozyna). Niektóre z białek mogą rozpuszczać się w rozcieńczonych kwasach lub zasadach, jeszcze inne w rozpuszczalnikach organicznych. Na rozpuszczalność białek ma wpływ stężenie soli nieorganicznych w roztworze, przy czym małe stężenie soli wpływa dodatnio na rozpuszczalność białek. Jednak przy większym stężeniu następuje uszkodzenie otoczki solwatacyjnej, co powoduje wypadanie białek z roztworu. Proces ten nie narusza struktury białka, więc jest odwracalny. Nosi też nazwę wysalanie białek.

Białka posiadają zdolność wiązania cząsteczek wody. Efekt ten nazywamy hydratacją. Nawet po otrzymaniu próbki suchego białka zawiera ona związane cząsteczki wody. Białka, ze względu na obecność grupy NH₂ oraz COOH mają dwojaki charakter - w zależności od pH roztworu będą zachowywały się jak kwasy (w roztworze zasadowym) lub jak zasady (w roztworze kwaśnym). Dzięki temu białka mogą pełnić rolę bufora stabilizującego pH, np. krwi. Różnica pH nie może być jednak znaczna, gdyż białko może ulec denaturacji.

Białka odgrywają zasadniczą rolę we wszystkich procesach biologicznych. Biorą udział w katalizowaniu wielu przemian w układach biologicznych (enzymy są białkami), uczestniczą w transporcie wielu małych cząsteczek i jonów (np. 1 cząsteczka hemoglobiny przenosząca 4 cząsteczki tlenu), służą jako przeciwciała oraz biorą udział w przekazywaniu impulsów nerwowych jako białka receptorowe.

Białka pełnią także funkcję mechaniczno-strukturalnę. Wszystkie białka zbudowane są z aminokwasów. Niektóre białka zawierają nietypowe, rzadko spotykane aminokwasy, które uzupełniają ich podstawowy zestaw. Wiele aminokwasów (zazwyczaj ponad 100) połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi tworzy łańcuch polipeptydowy, w którym można wyróżnić dwa odmienne końce. Na jednym końcu łańcucha znajduje się niezablokowana grupa aminowa (tzw. N-koniec), na drugim niezablokowane grupa karboksylowa (C-koniec).

Ze względu na budowę i skład, dzielimy białka na proste i złożone.

Białka proste zbudowane są wyłącznie z aminokwasów. Dzielimy je na następujące grupy:

• protaminy - są silnie zasadowe, charakteryzują się dużą zawartością argininy oraz brakiem aminokwasów zawierających siarkę. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Najbardziej znanymi protaminami są: klupeina, salmina, cyprynina, ezocyna, gallina.
• histony - podobnie jak protaminy są silnie zasadowe i dobrze rozpuszczają się w wodzie; składniki jąder komórkowych (w połączeniu z kwasem dezoksyrybonukleinowym), czyli są obecne także w erytroblastach. W ich skład wchodzi duża ilość takich aminokwasów jak lizyna i arginina.
• albuminy - białka obojętne, spełniające szereg ważnych funkcji biologicznych: są enzymami, hormonami i innymi biologicznie czynnymi związkami. Dobrze rozpuszczają się w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli, łatwo ulegają koagulacji. Znajdują się w tkance mięśniowej, osoczu krwi i mleku.
• globuliny - w ich skład wchodzą wszystkie aminokwasy białkowe, z tym że kwas asparaginowy i kwas glutaminowy w większych ilościach; w odróżnieniu od albumin są źle rozpuszczalne w wodzie, natomiast dobrze w rozcieńczonych roztworach soli; posiadają podobne właściwości do nich. Występują w dużych ilościach w płynach ustrojowych i tkance mięśniowej.
• prolaminy - są to typowe białka roślinne, występują w nasionach. Charakterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w 70% etanolu.
• gluteliny - podobnie jak prolaminy - to typowe białka roślinne; posiadają zdolność rozpuszczania się w rozcieńczonych kwasach i zasadach.
• skleroproteiny - białka charakteryzujące się dużą zawartością cysteiny i aminokwasów zasadowych oraz kolagenu i elastyny, a także proliny i hydroksyproliny, nie rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Są to typowe białka o budowie włóknistej, dzięki temu pełnią funkcje podporowe. Do tej grupy białek należy keratyna.

Białka złożone:

• chromoproteiny - złożone zbiałek prostych i grupy prostetycznej - barwnika. Należą tu hemoproteidy (hemoglobina, mioglobina, cytochromy, katalaza, peroksydaza) zawierające układ hemowy oraz flawoproteidy.
• fosfoproteiny - zawierają około 1% fosforu w postaci reszt kwasu fosforowego. Do tych białek należą: kazeina mleka, witelina żółtka jaj, ichtulina ikry ryb.
• nukleoproteiny - składają się z białek zasadowych i kwasów nukleinowych. Rybonukleoproteidy są zlokalizowane przede wszystkim w cytoplazmie: w rybosomach, mikrosomach i mitochondriach, w niewielkich ilościach także w jądrach komórkowych, a poza jądrem tylko w mitochondriach. Wirusy są zbudowane prawie wyłącznie z nukleoproteidów.
• lipidoproteiny - połączenia białek z tłuszczami prostymi lub złożonymi, np. sterydami, kwasami tłuszczowymi. Lipoproteidy są nośnikami cholesterolu (LDL, HDL, VLDL). Wchodzą na przykład w skład błony komórkowej.
• glikoproteiny - ich grupę prostetyczną stanowią cukry, należą tu m.in. mukopolisacharydy (ślina). Glikoproteidy występują też w substancji ocznej i płynie torebek stawowych.
• metaloproteiny - zawierają jako grupę prostetyczną atomy metalu (miedź, cynk, żelazo, wapń, magnez, molibden, kobalt). Atomy metalu stanowią grupę czynną wielu enzymów.

Białka mają następujące funkcje:

• kataliza enzymatyczna - od uwadniania dwutlenku węgla do replikacji chromosomów,
• transport i magazynowanie - hemoglobina, transferyna, ferrytyna,
• kontrola przenikalności błon - regulacja stężenia metabolitów w komórce,
• ruch uporządkowany - np. skurcz mięśnia, aktyna i miozyna,
• wytwarzanie i przekazywanie impulsów nerwowych,
• bufory,
• kontrola wzrostu i różnicowania,
• immunologiczna,
• budulcowa, strukturalna.
• przyleganie komórek (np. kadheryny)
• regulatorowa - reguluje przebieg procesów biochemicznych